OSAKA METROPOLITAN UNIVERSITY
MADRID 5 set. (EUROPA PRESS) -
Os corais podem não ter olhos, mas não são cegos. Esses delicados animais percebem a luz de maneiras que continuam a surpreender e inspirar a comunidade científica.
Pesquisadores da Universidade Metropolitana de Osaka descobriram um mecanismo único de percepção da luz em corais que constroem recifes, apesar do fato de não terem olhos.
Nesse mecanismo, as proteínas sensíveis à luz, conhecidas como opsinas, usam íons de cloreto para alternar entre a sensibilidade à luz UV e à luz visível, dependendo do pH do ambiente. Suas descobertas sugerem uma função exclusiva que amplia nossa compreensão da visão e da fotorrecepção no reino animal.
A visão animal depende de opsinas, proteínas que detectam a luz por meio de uma pequena molécula chamada retinal. Entretanto, a retina absorve naturalmente apenas a luz ultravioleta (UV), o que significa que ela enxerga uma luz mais curta do que a luz visível que vemos. Para ampliar sua sensibilidade para a faixa visível, o retinal se liga à opsina para formar um pigmento fotossensível por meio de uma ligação química especial chamada base de Schiff. Essa ligação carrega uma carga positiva que normalmente requer um aminoácido próximo com carga negativa, ou contra-íon, para mantê-la estável.
Os antozoários, como os corais e as anêmonas-do-mar, possuem opsinas pertencentes ao grupo de opsinas específicas de antozoários (ASO-II), um grupo de opsinas descoberto recentemente. As opsinas ASO-II têm propriedades diferentes das opsinas dos mamíferos.
"Algumas opsinas ASO-II em corais construtores de recifes não possuem os aminoácidos contraiônicos usuais presentes em outras opsinas animais", explicou em um comunicado Akihisa Terakita, professor da Escola de Pós-Graduação em Ciências da Universidade Metropolitana de Osaka e um dos principais autores do estudo.
Então, como essas opsinas conseguem "ver" a luz visível sem esses aminoácidos? Para entender essa questão, a equipe estudou as opsinas ASO-II do coral Acropora tenuis, que constrói recifes.
Usando experimentos de mutação, espectroscopia e simulação dirigida avançada, os pesquisadores descobriram que, em vez de usar aminoácidos, as opsinas ASO-II usam íons cloreto (Cl?) do ambiente circundante como contra-íons. Essa é a primeira vez que os cientistas relatam uma opsina que usa íons inorgânicos dessa forma.
Descobrimos que os íons de cloreto estabilizam a base de Schiff com menos intensidade do que os aminoácidos", disse Yusuke Sakai, pesquisador de pós-doutorado no laboratório de Terakita e primeiro autor do estudo, "de modo que a opsina pode alternar reversivelmente entre a sensibilidade à luz visível e a sensibilidade à luz UV em função do pH".
Isso sugere um mecanismo no qual a sensibilidade da opsina depende do fato de a ligação retina-opsina, a base de Schiff, ser protonada ou não, e o pH altera esse equilíbrio. O pH baixo aumenta o número de prótons, o que significa que a base de Schiff torna-se positivamente carregada e absorve comprimentos de onda mais longos, inclusive a luz visível. Isso é posteriormente estabilizado pelo cloreto. Por outro lado, em condições de pH alto, há menos prótons, o que faz com que a base de Schiff seja desprotonada e absorva luz ultravioleta.
Essa alteração dependente do pH pode ser de importância ecológica. Os corais vivem em estreita simbiose com algas que produzem nutrientes por meio da fotossíntese. Como a fotossíntese altera o pH dentro das células dos corais, isso poderia mudar a sensibilidade da opsina entre a luz visível e a ultravioleta. Isso sugere que a sensibilidade dos corais à luz pode ser ajustada de acordo com a atividade fotossintética das algas, fornecendo uma nova perspectiva sobre sua relação simbiótica.
Além de uma melhor compreensão da biologia dos corais, a descoberta pode inspirar novas biotecnologias. "Foi demonstrado que a opsina ASO-II da Acropora tenuis regula os íons de cálcio de maneira dependente da luz, sugerindo possíveis aplicações como uma ferramenta optogenética cuja sensibilidade ao comprimento de onda muda com o pH", disse Mitsumasa Koyanagi, professor da Escola de Pós-Graduação em Ciências da Universidade Metropolitana de Osaka e um dos principais autores do estudo.
O estudo foi publicado na eLife.
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