MADRID 19 nov. (EUROPA PRESS) -
Um estudo co-liderado pelo Conselho Nacional de Pesquisa da Espanha (CSIC) identificou uma estrutura molecular fundamental para o projeto de plantas que geram seu próprio fertilizante a partir do nitrogênio atmosférico.
O nitrogênio atmosférico é um gás inerte para a maioria dos seres vivos. No entanto, as plantas conseguem assimilá-lo graças às nitrogenases, enzimas essenciais para a vida que estão presentes apenas em alguns microrganismos procarióticos, como as bactérias que vivem no solo.
Nesse processo de assimilação, conhecido como fixação biológica de nitrogênio, um estudo internacional realizado pelo Institut de Biologie Structurale (IBS) em Grenoble e pelo Conselho Nacional de Pesquisa da Espanha (CSIC) identificou uma estrutura molecular chave na via de biossíntese do cofator da nitrogenase, um componente molecular essencial que permite que essas enzimas realizem a reação bioquímica necessária para obter formas assimiláveis de nitrogênio.
Essa descoberta, publicada na Nature Chemical Biology, abre as portas para o desenvolvimento de culturas mais sustentáveis com plantas capazes de fixar seu próprio nitrogênio.
O nitrogênio atmosférico é o gás mais abundante na Terra, representando cerca de 78% do ar. Entretanto, sua estrutura molecular impede que a maioria dos organismos o metabolize.
No caso das plantas, elas obtêm formas assimiláveis de nitrogênio de microrganismos que vivem no solo ou, em alguns casos, de bactérias que formam relações simbióticas com suas raízes.
Essa assimilação do gás pelos microrganismos ocorre por meio de um processo conhecido como fixação biológica de nitrogênio. Esse mecanismo é mediado por nitrogenases, enzimas sensíveis ao oxigênio que são fundamentais para a existência da vida, pois são responsáveis pela transformação do nitrogênio atmosférico em formas úteis para os organismos vivos.
Para funcionar, as nitrogenases dependem de um cofator metálico, ou seja, um componente molecular que se liga à enzima para que ela possa realizar a reação bioquímica em que o nitrogênio atmosférico é transformado em amônio, que é então usado para produzir vários nutrientes.
Para que tudo isso aconteça, o cofator metálico é cuidadosamente construído por meio de uma série de etapas que envolvem várias proteínas, entre as quais o papel da NifEN. Essa proteína atua como um andaime para concluir as etapas finais da montagem do cofator antes de ser incorporado à nitrogenase (NifDK).
Até agora, a configuração estrutural que permite que essa proteína cumpra sua função fundamental na fixação biológica de nitrogênio era desconhecida. No entanto, o estudo recente liderado pelos pesquisadores do IBS Yvain Nicolet e Mickaël Cherrier, juntamente com Luis Rubio, pesquisador do CSIC no Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas (CBGP), um centro conjunto da Universidad Politécnica de Madrid (UPM) e do Instituto Nacional de Investigación y Tecnología Agraria y Alimentaria (INIA-CSIC), revela como a proteína consegue desempenhar sua função.
UMA ESTRUTURA MOLECULAR DINÂMICA
Os pesquisadores usaram a microscopia eletrônica criogênica (cryo-EM), uma técnica de ponta que lhes permitiu capturar imagens sem precedentes da montagem do cofator da nitrogenase.
Essas imagens revelaram um processo surpreendentemente dinâmico na NifEN, uma das principais proteínas da estrutura do cofator. Os pesquisadores observaram que diferentes partes da proteína se movem e se reorganizam para agir de forma semelhante a um portão, ou seja, abrindo e fechando.
Esse comportamento facilita o movimento do precursor (complexo intermediário que está sendo montado para formar o cofator metálico final) da superfície para a cavidade interna da proteína, que atua como uma oficina molecular onde os outros componentes são adicionados para transformar o precursor no cofator metálico.
Essa conclusão foi alcançada graças à descoberta de estados intermediários da proteína que mostram o precursor em trânsito entre os dois locais. "Essas descobertas revelam que a transformação do precursor pode não ocorrer na superfície da proteína, como sugerido anteriormente, mas dentro de sua cavidade interna", diz Luis Rubio.
Essa descoberta representa um avanço na compreensão do processo molecular pelo qual o cofator da enzima nitrogenase é construído e lança luz sobre a divisão evolutiva entre a proteína NifEN, especializada na construção do cofator, e a nitrogenase NifDK, que realiza a fixação biológica do nitrogênio.
De acordo com os pesquisadores, compreender esse processo em detalhes é um passo fundamental para replicá-lo em sistemas não nativos, como as células eucarióticas.
Conseguir a biossíntese de cofatores nesses hospedeiros poderia, em última análise, permitir a montagem de nitrogenase totalmente funcional em células vegetais, abrindo caminho para culturas capazes de fixar seu próprio nitrogênio e, consequentemente, uma agricultura mais sustentável com menos dependência de fertilizantes sintéticos", conclui o pesquisador do CBGP.
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